1.1.B : Structure Histologique d'un muscle :

        Ces faisceaux primaires sont enveloppés dans une gaine conjonctive plus épaisse que l'endomysium et que l'on appelle périmysium.Ce périmysium renferme des fibroblastes, des adipocytes (gras intramusculaire), des vaisseaux sanguins (permettant d'irriguer les tissus) et des nerfs moteurs.Il permets aussi de relier les fibres les unes aux autres et de constituer la paroi des faisceaux.

        Les faisceaux primaires sont, eux aussi, regroupées entre eux et formes des faisceaux  secondaires (faisceaux d'ordre 2) qui sont entourées d'une couche de perimysium un peu plus épaisse que la précédente. Par la suite il en va de même pour les faisceaux d'ordre 3,4 et 5 (voir plus).les faisceaux d'ordre 5 sont appelés faisceaux principaux; ceux sont eux qui définissent le "grain" de la viande et permettent de visualiser rapidement l'état de tendreté(ou de dureté) d'une viande:
   -si le "grain" d'une viande est petit, il y aura d'avantage de tissus conjonctifs que chez une viande a gros grain, et par conséquent, la viande sera moins tendre.

        Les faisceaux principaux sont regroupés dans une gaine conjonctive plus épaisse, l'épimysium, pour former le muscle lui même. L'epimysium s'épaissit aux extrémités du muscle afin de former, dans la continuité de celui-ci, les tendons et les aponévroses qui assurent l'insertion du muscle sur les supports osseux, et constituent le relais de la force motrice.
 

1.1.C : La contraction du muscle strié squelettique :

                     1: l'actine ( PM 42000 Da ) qui, sous forme globulaire, peut se lier à un ion Ca++ et à un ATP.

                     2: la tropomyosine ( PM 6400 Da ), à raison d'une pour sept monomères d'actine, et sur laquelle est fixé              un complexe de troponine.

                      3: la Myosine ( PM 500000 Da ), la protéine la plus abondante.

        Dans le filament épais d'un muscle, les molécules de myosine forment 2 groupe dont les polarités sont opposées. Les filament d'actine sont disposées en sens inverse de ceux de myosine, dans chaque demi sarcomére. Cette polarité est différentes de l'autre moitié.
        Myosine et actine composent en complexe ( actomyosine ), orienté, qui se contracte avec de l'ATP . les produits de l'hydrolyse (ADP et phosphate), restent solidaires de la tête de myosine, qui s'attache à l'actine, dans un site déterminé . La tête se replie, sous l'effet d'un changement de conformation moléculaire, pendant que l'ADP et le phosphate sont libérés . Le mouvement de la tête produit le déplacement de l'actine . La tête se détache de l'actine, en retenant un nouvel ATP ; elle reprend une disposition perpendiculaire au filament.

        L'activité ATPasique de la myosine, déclenchée par les ions Ca++, produit l'hydrolyse
de l'ATP, responsable de la rupture de la liaison actomyosine . Elle provoque ainsi le relâchement de la tête de myosine, qui reprend sa position initiale.

        Ces phénomènes sont coordonnés par des concentrations en ions Ca++. L'excitation du nerf provoque un potentiel d'action, à la surface de la cellule musculaire. Il parcourt le plasmalemme et ses ramifications. Sous l'effet de cette stimulation, le réticulum sarcoplasmique libère brusquement des ions Ca++, dont le taux s'élève dans le cytosol . La conformation du complexe troponine-tropomyosine se modifie alors, ce qui facilite la fixation des têtes de myosine sur les molécules d'actine, et entraîne la contraction des myofibrilles.