Le tissu conjonctif a
dans sa composition 2 protéines fibreuses: le Collagène et
l'Elastine, qui sont impliqué directement dans le phénomène
de tendreté de la viande car elles partagent des propriétés
qui donnent résistance et/ou élasticité aux structures
dans lesquelles elles apparaissent.
Le Collagène est le composé le plus important puisqu'il représente environ 80% du poids du tissu conjonctif .C'est une protéine fibreuse comprenant une séquence acide aminés composée d'une unité tripeptidique qui se répète .Cette séquence est du type Gly-X-Y, ou X et Y peuvent être n'importe quel acide aminés. Dans la composition du collagène, 3 acides aminés prennent une part assez importante :
- la Glycine pour 35%
- la Proline pour 7 à 9%
- l'Hydroxyproline pour 12 à 14% (selon les types de collagène).
Mise à part la Glycine,
l'Hydroxyproline peut être considérée comme un
marqueur spécifique du tissu conjonctif.
La molécule de base de collagène est formé de
trois chaînes polypeptidiques reliées par des liaisons covalentes
et hydrogènes, afin de former une triple hélice.Il y a enroulement
de multiples brins hélicoïdaux en une "superhélice"
que l'on peut comparer, par analogie, à l'enroulement des ficelles
d'un cordage.L'enroulement se fait en sens opposé à celui
de l'enroulement des hélices polypeptidiques individuelles, conformation
qui permet le tassement le plus serré possible de multiples chaînes
polypeptidique.
Cet assemblage en longueur
donnent des fibrilles de diamètres variables selon la nature du
collagène. Entre les fibres et les fibrilles,des liaisons ,de nombre
et de nature variables peuvent se former.C'est justement le nombre et la
nature de ces liaisons qui permettent de définir le degré
de réticulation du collagène et donc de déterminer
la dureté de la viande:
-Plus le degré de réticulation sera important, plus les fibres et fibrilles seront solidement encrées les une aux autres, plus la viande sera dure .Les structures tridimensionnelles du collagène, au sein du tissu conjonctif ( épi, péri et endomysium), ne sont pas toutes identiques:
-Pour l'endomysium, le collagène forme un feutrage dense de fibrillesCes différentes structures ont des rôles amortisseurs et de transmission de tension au sein du muscle .L'elastine, quant à elle, est une protéine jouant un rôle moindre au niveau de la tendreté mais tout de même présent dans le tissu conjonctif. Elle ressemble au collagène par certaines de ses propriétés mais en est très différentes par d'autres.
-Pour le perimysium, un feutrage lâche permettant la cohésion entre les fibres musculaires.
-Pour l'épimysium, entrecroisement de fibres de collagène ondulées, formant une enveloppe continue autour des fibres musculaires.
L'Elastine,qui dans sa composition en acides aminées n'a pas de structures répétées du type Gly-X-Y,comprend de nombreux résidus de Lysine et peu d'Hydroxyproline, ce qui , dans l'enroulement de l'hélice, donne une conformation particulières et différentes de celle du collagène .Sa structure est faite de chaînes enroulées au hasard et manifeste des propriétés élastiques, à l'opposé du collagène.
C'est notamment grâce aux résidus de Lysine, qui sont des précurseurs de résidus de Desmosine, que les chaînes de tropoélastine sont capables de s'assembler en des dispositions qui leur permettent d'être étirées de façons réversibles dans toutes les direction.On revient a dire que le collagène est le principal responsable de la tendreté de la viande, celle qui n'est pas affectées par la maturation de la viande.
Le gras intramusculaire est
susceptible de faire varié la tendreté de la viande, non
pas sur la tendreté de base due au collagène, mais sur la
perception de celle-ci qui, n'étant pas indépendante des
autres critères organoleptique, a dureté identique fait que
le consommateur jugera une viande persillé plus tendre qu'une autre.
Cette sensation est du a la dilution des constituants de la dureté
de la viande par ce gras.
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